Il PET (polietilene tereftalato) è una resina polimerica termoplastica, utilizzata come contenitore per bevande e alimenti, come fibre per abiti ma è anche utilizzata in celle fotovoltaiche a strato sottile. Nella sua forma amorfa, che si ha quando le molecole vengono fatte raffreddare velocemente e non hanno il tempo di riordinarsi, il PET è trasparente, mentre in quella semi-cristallina è opaca e bianca.

L’unità base di questo polimero è costituita da acido tereftalico condensato con etilene.

Questo poliestere viene utilizzato come contenitore di bevande per le sue proprietà fisiche di barriera per i gas e l’umidità, per la sua resistenza agli urti, per la sua resistenza a temperature elevate (il polimero può raggiungere i 72°C sopra i quali diventa gommoso) e per il suo basso costo di produzione.

Nel 2015 sono state prodotte 20 milioni di tonnellate di PET per diversi utilizzi, se per semplificare ipotizzassimo che tutto questo PET sia stato utilizzato per produrre le classiche bottigliette d’acqua da 0,5L dal peso di circa 9,89 grammi e dal diametro di 5,8 cm, saremmo in grado, con queste bottigliette, di ricoprire per ben due volte la superficie dell’Italia!

Produzione

La produzione industriale del PET può avvenire mediante reazioni di transesterificazione o esterificazione:

- DMT process: il dimetil-tereftalato è fatto reagire con un eccesso di glicole etilenico a temperature di 150-200°C in catalisi basica. Il metanolo che si produce è rimosso mediante distillazione. Il secondo step è condotto a temperature più elevate di circa 270-280°C e porta alla formazione del polimero e all’evaporazione del glicole in eccesso.
  Transesterificazione By Jü – Own work, CC BY-SA 4.0
- Esterificazione del tereftalato: glicole etilenico è fatto reagire con tereftalato acido con temperature di 220-260°C e pressioni di 2,7-5,5 bar. L’acqua che è formata è eliminata per distillazione direttamente durante la reazione.
  Esterificazione By Jü – Own work, CC BY-SA 4.0

Riciclaggio

Il PET è un materiale riciclabile, può seguire due principali processi di riciclaggio: uno meccanico e uno chimico. Il riciclaggio meccanico consiste nel ridurre in polvere il PET e rifonderlo in nuovi oggetti non più ad uso alimentare. Il riciclaggio chimico permette invece di riottenere i monomeri di partenza e quindi creare nuovamente PET anche per uso alimentare, quest’ultimo metodo è vantaggioso perché non produce prodotti deprezzati di qualità inferiore.

Processi biotecnologici

Nel 2016 è stato scoperto un batterio (Ideonella sakaiensis) che si nutre del PET che viene digerito da due enzimi Mhetase e Petase, nel 2018 è state sequenziata la struttura proteica della Petase ed ora anche quella della Mhetase. L’enzima Petase è una forbice molecolare che scompone il materiale plastico in monomeri mentre la Mhetase scompone in glicole etilenico e acido tereftalico il PET.

The structure of I. sakaiensis MHETase displays a bipartite domain architecture. a I. sakaiensis PETase and MHETase degrade PET to terephthalic acid and ethylene glycol. Side products are not shown. b MHETase structure with the α/β-hydrolase domain (MHETaseHyd) colored in salmon and the lid domain (MHETaselid) in light blue. Disulfide bonds are shown as sticks. c Close-up view of the MHETase catalytic triad, oxyanion hole and the water molecules in the substrate-binding site. d A. oryzae FaeB (PDB-ID: 3WMT24), α/β-hydrolase domain (AoFaeBHyd) in crimson red, lid domain (AoFaeBLid) in cyan. e Close-up view of the AoFaeB catalytic triad, oxyanion hole and the water molecules in the substrate-binding site. Dashed lines indicate hydrogen bonds, rotation angles relate to the overview. Interacting residues are shown as sticks and colored by atom type. Carbon—as given for the respective molecule; nitrogen—blue; oxygen—red; sulfur—yellow. Water oxygens are shown as green spheres. Calcium is shown as purple sphere

Emergenza plastica

Uno studio pubblicato sulla rivista Nature del 2016 ha analizzato l’inquinamento nel mediterraneo da materiale plastico e micro-plastico, il più abbondante tipo di plastica analizzata è il polietilene con un’abbondanza del 52%, seguito poi dal polipropilene 16%. Anche il PET, nonostante sia un materiale completamente riciclabile è stato ritrovato anche se in basse percentuali (<1%).

MACPLAS ONLINE – www. macplas.it
SCIENTIFIC REPORT n.1717 (2019) – Nature.com – Scructure of the plastic – degrading Ideonella sakaiensis Mhetase bound to a substrate
SCIENTIFIC REPORT n.37551 (2016) – Nature.com – The Mediterranean Plastic Soup

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Gli isozimi o più comunemente chiamati isoenzimi sono differenti proteine che catalizzano la stessa reazione.

Nel caso delle esochinasi catalizzano la prima reazione della glicolisi: il trasferimento del gamma-fosfato dall’ATP al C-6 del glucosio. L’avvio della reazione è dato dalla formazione del complesso Mg-ATP che successivamente si lega al complesso esochinasi-glucosio, si possono formare quindi i prodotti glucosio-6-fosfato e ADP che lasceranno l’enzima. Questo enzima è fortemente regolato per questo è una delle principali tappe controllo della glicolisi.

Hexokinase I complex with ATP analog, glucose, glucose-phosphate and Mg+2 ion

Le quattro forme isoenzimatiche sono:

Esochinasi I: è presente in tutti i tessuti dei mammiferi e rimane inalterata dalla maggior parte dei cambiamenti fisiologici, ormonali e metabolici;
Esochinasi II: principale isoforma regolata, presente soprattutto nei miociti;
Esochinasi III: isoforma substrato-inibita: basse concentrazioni di glucosio inibiscono questo enzima, poco è conosciuto sulla regolazione di questa isoforma;
Esochinasi IV o glucochinasi: presente nelle cellule del fegato e del pancreas;

I differenti isoenzimi dell’esochinasi del fegato e del muscolo riflettono i differenti ruoli di questi due organi nel metabolismo dei carboidrati. Il muscolo consuma il glucosio per produrre energia, mentre il fegato è il principale regolatore di glucosio ematico.
Le prime tre forme dell’esochinasi servono per il catabolismo del glucosio che sarà trasformato in piruvato per produrre energia.
La glucochinasi, nel fegato, ha come scopo principale di inviare il glucosio in eccesso verso la formazione di glicogeno, nel pancreas, invece gioca un ruolo importante nella modulazione della secrezione di insulina.
Per permettere ciò, queste isoforme si differenziano anche per la loro affinità al substrato e per la loro regolazione.

Differenze nell’affinità al glucosio

L’affinità è la capacità di un enzima di riconoscere come substrato una determinata molecola ovvero la capacità di formare il complesso Enzima-Substrato.
Lo stato saturato di un enzima si ha quando tutti gli enzimi sono complessati con il substrato (forma ES) e quindi si raggiungerà la velocità massima della reazione catalizzata.
Un parametro conosciuto per ogni enzima è la concentrazione di substrato alla quale l’enzima stesso è per metà saturato. Nel caso di enzimi che seguono l’equazione di Michaelis-Menten questa concentrazione corrisponde alla K_m.

Nel nostro caso:

La concentrazione fisiologica di glucosio ematico è 4-5 mM.
L’esochinasi I e II hanno elevata affinità al glucosio infatti sono per metà saturate a contrazioni di glucosio pari a 0,1 mM per cui a condizioni fisiologiche agiscono alla massima velocità.
Per la glucochinasi invece la concentrazione di glucosio alla quale l’enzima è per metà saturato è di circa 10 mM, quindi sarà efficiente solo ad alte concentrazioni di glucosio.

Differenze nella regolazione

Le esochinasi I e II sono inibite allostericamente dal loro prodotto di reazione, il glucosio-6-fosfato, con un’inibizione reversibile. L’esochinasi IV non è invece regolata dal suo prodotto di reazione ma viene inibita quando si lega a una proteina regolatrice, questa proteina ancora la glucochinasi all’interno del nucleo impedendole di catalizzare la reazione, il fruttosio-6-fosfato è un effettore allosterico che rende il legame con la proteina regolatrice molto più forte. Il glucosio compete con il fruttosio-6-fosfato e provoca la dissociazione dalla proteina rimuovendo l’inibizione. Negli epatociti il trasportatore GLUT2 mantiene equilibrata la concentrazione di glucosio nel citosol e quella ematica, è per questo che la glucochinasi risponde direttamente alle concentrazioni di glucosio ematico.

Regolazione del complesso Esochinasi IV-Proteina regolatrice

Utilità

Per queste caratteristiche:

In caso di scarsa disponibilità di glucosio, negli epatociti, la glucochinasi non è in grado di fosforilare il glucosio che può lasciare la cellula e tornare a disposizione degli altri tessuti inibendo la patway di sintesi del glicogeno;
In caso di elevata concentrazione di glucosio ematico, la glucochinasi è in grado di fosforilare il glucosio che poi in parte potrà diventare glicogeno.