Una volta che l’mRNA è pronto, esso deve passare attraverso i pori nucleari (canali presenti sulla superficie della membrana nucleare) per andare nel citoplasma. Essendo che l’mRNA forma un complesso con le proteine, la cellula deve usare energia per poter trasportare la molecola verso il citoplasma.

Tra le proteine legate all’mRNA, c’è il recettore di esportazione nucleare che permette alla molecola di attraversare il poro. Una volta nel citoplasma, il recettore di stacca dalla molecola e torna nel nucleo per esportare l’mRNA successivo.

La traduzione è un processo nel quale la sequenza nucleotidica dell’mRNA viene tradotta nella sequenza amminoacidica della proteina seguendo le regole del codice genetico. L’amminoacido è composto da tre nucleotidi e per questa ragione l’mRNA viene letto tre nucleotidi per volta. Il processo avviene nel citoplasma ed è svolto da speciali organelli, i ribosomi, composti da proteine ribosomiali e RNA ribosomiale (rRNA). I ribosomi presentano due subunità (una minore e una maggiore), formate nel nucleolo e successivamente esportate nel citoplasma dove si uniranno all’mRNA per formare l’organello completo solo ad inizio traduzione. Inoltre, sfruttano l’aiuto di RNA transfer (tRNA), che portano gli amminoacidi nei siti attivi del ribosoma per poi legarli alla catena peptidica nascente (all’estremità C-terminale). Esiste un tRNA per ogni aminoacido, quindi 20.

Nel tRNA, quattro brevi sequenze sono ripiegate a doppia elica (ottenendo una forma a quadrifoglio). Dopodiché, subisce altri ripiegamenti fino ad ottenere la conformazione finale a “L”. La molecola ha due regioni non appaiate molto importanti: l’anticodone formato da tre nucleotidi complementari ad un codone presente nell’mRNA e la regione che lega l’amminoacido corrispondete al codone a cui il tRNA si attacca.

Il legame covalente di ciascun amminoacido al proprio tRNA è catalizzato dall’amminoacil-rRNA sintetasi e ce n’è una per ogni tRNA, tranne per i batteri che ne hanno meno di 20. Nel loro caso, una sintetasi attaccherà più amminoacidi diversi.

L’enzima coinvolto nella traduzione è la peptidil transferasi, contenuta nella subunità maggiore e permette la formazione del legame peptidico tra gli amminoacidi.

La traduzione comincia sempre con uno speciale tRNA, il tRNA iniziatore, che lega al codone AUG presente nell’mRNA. Questo particolare tRNA porta sempre come amminoacido la metionina.

Il processo consiste in quattro step:

1. Al sito A si lega un tRNA a cui è legato l’amminoacido successivo della catena polipeptidica, formando coppie di basi con il codone dell’mRNA presente in quel sito;
2. Nel sito P è presente un altro tRNA al quale è legata la catena in crescita. Quando arriva il tRNA nel sito A, l’estremità carbossilica della catena viene rilasciata dal tRNA nel sito P (per rottura del legame ad alta energia) ed unita all’amminoacido legato al tRNA nel sito A, attraverso la formazione di un nuovo legame peptidico;
3. A questo punto, comincia la traslocazione del ribosoma: la subunità maggiore avanza di tre nucleotidi lungo l’mRNA, spostando i due tRNA dai siti A e P ai siti E e P;
4. Anche la subunità minore avanza, ripristinando il ribosoma. Il tRNA nel sito E viene rilasciato e il ciclo ricomincia.

Questo ciclo si ripete finché il ribosoma incontra uno dei tre codoni di stop (UAA, UAG, UGA). Questi codoni non sono riconosciuti da un tRNA ma segnalano al ribosoma di arrestare la traduzione. Fattori di rilascio si legano al ribosoma che ha il codone di stop nel sito A, forzando la peptidil transferasi ad aggiungere una molecola d’acqua alla catena polipeptidica. La catena viene così liberata nel citoplasma.

Infine, il ribosoma rilascia l’mRNA e le due subunità si dissociano.